время искать правые аминокислоты в раковых тканях. Однако, их можно и не найти. А вот правые монопептиды и белки — вполне. При добавлении в рацион крысы 3—4 D-аминокислот происходит перерождение печени. Объясняется авторами статей это явление как конкуренция L-аминокислотам D- аминокислот. В небольшом количестве работ по биохимии также можно найти четкие указания авторов на конкуренцию L- и D-аминокислот. Природа максимально оградила организм человека от D-аминокислот — в печени и в почках есть фермент, расщепляющий D-аминокислоты в десятки раз быстрее, чем подобный фермент, работающий с L-аминокислотами. В организме человека (и других млекопитающих) вся кровь, отходящая от всех непарных органов брюшной полости, в том числе и желудочно-кишечного тракта, проходит через печень, поэтому D-аминокислоты не будут проникать в кровяное русло после печени. Все пищевые добавки в виде D-аминокислот дальше печени в организм не пройдут. То же самое будет происходить и в почках — часть расщепляться, часть просто сбрасывается с мочой. Однако это только отрывочные сведения. Если мы вспомним, что печень входит в авто структуру, участвующую в метаболизме, причем всех веществ поступающих в организм, за исключением воздуха, то все встает на свои места.
На сегодняшний день известны два механизма перевертывания аминокислот. При изучении механизмов синтеза пептидов клеточной стенки и пептидных антибиотиков было установлено, что одни виды микроорганизмов могут использовать для их синтеза D-аминокислоты культуральной среды, тогда как другие такой способностью не обладают и преобразуют в D-аминокислоты их L-энантиомеры. Эти процессы катализируются комплексом ферментов, к числу которых относятся ферменты, катализирующие D—>L, либо L—>0 — превращения аминокислот, окисление D-аминокислот, трансаминирование, их транспорт внутрь бактерий, а возможно и иные превращения D-аминокислот. Например, обязательной стадией метаболизма L-оксипро-лина является его превращение в D-оксипролин и последующее окисление D- оксипролина. Следует подчеркнуть, что такие превращения L-оксипролина обнаружены только у бактерий, а участие в этих процессах оксидазы D-аминокислот — единственный случай, однозначно демонстрирующий физиологическую роль этого фермента. В общем, результаты этих исследований демонстрируют, что бактерии относительно легко адаптируются и размножаются в средах, содержащих те или иные D- аминокислоты, ибо обладают как ферментными системами высокой избирательности в отношении L- аминокислот, так и ферментными системами, высокоспецифичными в отношении D-аминокислот. Поэтому наше утверждение о том, что простейшие подвергаются точно такой же малигнизации, как и соматические клетки, не беспочвенны. Тем более, судя по механизму перевертывания, этот процесс взаимообразный и взаимозависимый. Известно, что митохондрии в нормальных клетках жмутся к ядру, а у раковых клеток рассредоточены по всей цитоплазме. Этот факт также указывает на то, что структура белковой матрицы протоплазмы в них изменена в первую очередь за счет разворота аминокислот и полипептидных цепей. Иначе это трудно объяснить. Еще менее известно о роли D-аминокислот в физиологических функциях эукариотов. В нормальных плотных тканях высших животных D-аминокислоты не обнаружены. Однако это не говорит о том, что, во-первых, их там нет, а во-вторых, они наверняка имеются в раковых клетках и тканях. Небольшие количества D-аланина были найдены в крови морских свинок (0,30 мкмол/мл сыворотки) и мышей (0,15 мкмол/мл). В свежей моче человека до и после голодания определены небольшие количества D-пирролидон-карбоксилата, продукта циклизации D-глутаминовой кислоты (общее количество экскреции его варьирует от 50 до 400 мкмоль). Однако, концентрации D-аминокислот в этих биологических жидкостях столь малы, что их присутствие, по общему мнению, является результатом всасывания в кровь D- аминокислот клеточных стенок лизирующихся бактерий — сапрофитов, постоянных обитателей ротовой полости и желудочно-кишечного тракта.
В настоящее время получены доказательства способности клеток животных использовать (метаболизировать) некоторые D-аминокислоты. Степень использования ими D-аминокислот зависит от способности этих клеток превращать соответствующие аминокислоты в их L-энантиомеры. В отличие от микроорганизмов, в клетке животных существует один основной механизм утилизации D-аминокислот, а именно, окисление их с помощью оксидазы D-аминокислот до соответствующих а-кетокислот, a затем аминирование с получением в результате соответствующих L-энантиомеров. Эти оксидазы, например оксидаза D-аминокислот (DAAO), могут указывать на скрытые механизмы старения и многие виды болезней, в частности шизофрению. Отмечено, что активность DAAO в раковых клетках резко снижена. Этот факт говорит сам за себя. Установлена также еще одна закономерность, демонстрирующая, что клетки животных используют D-энантиомеры только заменимых L-аминокислот и то лишь в тех случаях, когда организм не испытывает недостатка в незаменимых L-аминокислотах. А если испытывает, клетки начинают создавать химерные аминокислоты, призывая на помощь старых друзей, или включать древние механизмы, компенсирующие эти недопоставки. В некоторых случаях левая часть Живого вещества начинает отставать от правой. Если этот процесс длится долго или массивно в одном и том же месте, происходит спонтанное озлокачествление любого живого существа. Если этот процесс происходит в теле сапрофита или паразита, то хозяин обречен. Но мы этого не видим.
Когда говорится о том, что в живой природе имеются только L-изомеры, имеется в виду, что в процессе трансляции (биосинтеза полипептидной цепи) принимают участие только L-изомеры аминокислот. Поэтому существование D-изомеров аминокислот в живой клетке может изменить ситуацию, причем самым драматическим образом. Как и прокариоты, все эукариоты содержат генетическую информацию, необходимую для синтеза оксидазы D-аминокислот. По удельной активности DAAO в несколько раз превосходит оксидазу L-аминокислот. Обнаружены как моноспецифичные оксидазы D- аминокислот, так и полиспецифичные. Последние наиболее активно окисляют D-тирозин, D-пролин и глицин, хотя глицин, как известно, не обладает оптической активностью. Пептиды, содержащие D- аминокислоты, воздействию фермента не подвергаются. Вот вам ответ, почему никакие методы лечения не действуют на раковые клетки. Это иная форма жизни и другая энергетика. Поэтому мое утверждение о том, что раковые клетки и здоровые — абсолютно неконгруэнтные вещи, справедливо. В результате ряда экспериментов было обнаружено, что у амфибий и рыб активность DAAO распределяется равномерно по мозгу, тогда как у птиц и млекопитающих она локализовалась в большей степени в задних отделах мозга, особенно в мозжечке. В частности, у грызунов активность фермента из мозжечка выше в 500 раз, чем из коры больших полушарий. Степень субстратного метаболизма DAAO у изученных видов сравнима с наблюдаемым уровнем распада и формирования серотонина. Таким образом, по активности этот фермент можно поставить в ряд специфических энзимов мозга, считающихся важными для его функции. Следует однако заметить, что предположение об определяющей роли именно DAAO мозга в обмене барбитуратов в этих работах подтверждения не нашло, хотя было показано, что некоторые из них действительно ингибируют флавиновые ферменты мозговой ткани. Вспомним примечательную вещь: серотонин и мелатонинзаведуют циркадными циклами. Образуются они, как мы знаем, из триптофана. Триптофан — родственник индолилуксусной кислоты, гормона растений, которой очень много в моче беременных женщин. Итак, прослеживается некая цепь, которая приводит в иной, правый мир. Эта же цепь указывает на неразрывность биохимизма всего Живого на Земле. Мы видим и то, что Природа всегда имеет запасной выход в случае угрозы. Поэтому D-аминокислоты не утраченная и не тупиковая ветвь эволюции, а иногда спасительная лестница в правый недосягаемый мир, который, вне всяких сомнений, существует. Механизм образования D-аминокислот в составе пептидов до конца не понятен, однако предполагается, что имеют место ферментативные реакции, в результате которых происходят последовательные дегидрогенизация и гидрогенизация L-изомеров аминокислот. Среди ковалентных посттрансляционных модификаций пептидов, синтезируемых рибосомами, особое место занимает эпимеризация L-аминокислотных остатков с образованием D-энантиомеров, присутствие которых влияет на биологическую активность пептидов. Только L-стереоизоме-ры аминокислот участвуют в синтезе белка рибосомами. В природных белках D- аминокислоты обнаруживаются редко, как правило, в составе антибиотиков пептидной природы, которые синтезируются ферментативными комплексами микроорганизмов без привлечения рибосом. Другим источником D-аминокислот в белках может быть спонтанная рацемизация их L-стереоизомеров в составе полипептидных цепей в результате старения. У ряда природных пептидов, обладающих биологической активностью, D-аминокислоты образуются во время посттрансляционных модификаций. Это явление характерно для опиоидных пептидов, секретируемых кожей некоторых амфибий (дерморфина и дермэнкефалина). Активность этих пептидов, как анальгетиков, в 1000 раз превышает активность морфина, и для ее проявления необходимо обязательное присутствие D-аминокислот в указанных положениях молекул. Этот факт говорит сам за себя. D-аминокислоты могут служить катализаторами любых реакций в
