состоящая из 18 аминокислот, может иметь около триллиона изомеров, а изомеры сложных белковых молекул должны исчисляться центильонами (число из 600 цифр). Представляется совершенно невероятным, чтобы синтез определенного изомера белков определялся исключительно внешними условиями реакции”, — писал Кольцов еще в 1927 году[27]. Из этого следовал важнейший вывод: информация, задающая порядок аминокислот в белке, непременно должна храниться где-то в организме. Она должна копироваться, передаваясь из поколения в поколение, и считываться по первому запросу, когда тот или иной белок понадобится создать. Все это, как мы сейчас понимаем, совершенно верно. О том, как в действительности работают эти механизмы, мы узнаем из главы 9.

В отличие от некоторых других полимеров, белки никогда не ветвятся. Любой белок — это строго линейная цепочка аминокислот. Сами аминокислоты, входящие в состав белка, принято обозначать буквами: например, глицин обозначается буквой G, аланин — буквой A и т.д. Поэтому формулу любого белка можно записать в виде простой последовательности букв, соответствующих аминокислотам. На самом деле так обычно и делают.

“Кирпичики”, из которых состоит жизнь

Итак, мы видим, что аминокислоты, входящие в состав белков, построены по одной схеме. В любой из этих аминокислот есть карбоксильная группа и аминогруппа, присоединенные к центральному атому углерода (тому, который мы назвали альфа-атомом). Кроме того, к центральному атому углерода всегда присоединен атом водорода. Таким образом, из четырех валентностей альфа-углеродного атома три всегда заняты одними и теми же группами — карбоксильной, аминогруппой и атомом водорода. В этих частях молекул никакого разнообразия нет.

А вот четвертая валентность альфа-атома углерода занята изменчивой группой, которую мы для удобства назвали радикалом (–R). По ней-то аминокислоты и различаются (см. рис. 3.3).

Есть несколько аминокислот, у которых радикалы чисто углеводородные: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин. Две из них — лейцин и изолейцин — являются изомерами друг друга, потому так и названы. Они отличаются всего лишь положением одной метильной группы (–CH3). Чисто углеводородные радикалы плохо взаимодействуют с водой, но хорошо друг с другом. Иначе говоря, эти радикалы — гидрофобные.

Есть аминокислоты, у которых в состав радикала входит гидроксильная группа –OH (серин, тирозин) или аналогичная ей, но содержащая вместо атома кислорода атом серы тиольная группа –SH (цистеин). В таких радикалах есть полярные связи, а потому они взаимодействуют с водой гораздо лучше. Эти радикалы — гидрофильные.

Все аминокислоты, перечисленные нами до сих пор, называются нейтральными. Это означает, что в водном растворе их молекулы электрически не заряжены. Мы уже видели, что в любой аминокислоте есть карбоксильная группа, свойства которой кислотные, и аминогруппа, свойства которой, наоборот, основные (см. главу 1). Попадая в воду, карбоксильная группа отдает протон и становится заряжена отрицательно (–COO), а аминогруппа присоединяет протон и становится заряжена положительно (–NH3+). Суммарный заряд молекулы аминокислоты в результате остается равным нулю. Это — нейтральная молекула.

А что, если карбоксильных групп две? Тогда эта аминокислота будет в растворе заряжена отрицательно. И действительно, в состав белков входит пара таких аминокислот — это аспарагиновая и глутаминовая кислоты. У них обеих есть карбоксильная группа не только при альфа-атоме, но еще и в радикале. И, соответственно, этот радикал несет дополнительный отрицательный заряд.

Для краткости аспарагиновую и глутаминовую кислоты часто называют, соответственно, аспартатом и глутаматом. Тут надо пояснить одну тонкость, связанную с названиями веществ. Аспартат и глутамат — на самом деле названия не кислот, а их анионов или (что то же самое) их солей. Например, глутамат — это соль глутаминовой кислоты. В биохимии этим сплошь и рядом пренебрегают, используя названия кислот и солей как синонимы. Ведь что такое соль? Это кислота, у которой на месте протона оказался любой другой катион. Если же она диссоциирована и не имеет никаких катионов вообще (а это бывает в растворах очень часто), то за ней обычно ради удобства оставляют название соответствующей соли. Именно это мы на примере аспартата с глутаматом и видим. Название соли — это название аниона, в виде которого молекула реально существует в воде.

Глутамат (будем отныне называть его так) интересен не только тем, что участвует в образовании белков. В организмах подавляющего большинства животных он служит еще и нейротрансмиттером, причем одним из важнейших. В нервной системе человека глутамат используют для передачи возбуждения примерно 40% нейронов — это очень много! Почти все основные информационные потоки в нашем мозге идут посредством выделения глутамата, служащего для нервных клеток возбуждающим сигналом. Выше мы упоминали, что нейротрансмиттером является и еще одна протеиногенная аминокислота, а именно глицин (см. главу 1). Но действие глицина тормозящее (то есть успокаивающее), а глутамата — именно возбуждающее. Поскольку глутамат входит в состав каких угодно белков, то его очень много в пище, но пищевой глутамат в мозг почти не попадает — нервные клетки синтезируют его сами.

Кроме того, к глутамату очень чувствительна наша вкусовая система. Обычно считается, что есть пять основных вкусов, для которых на языке существуют отдельные типы рецепторов: соленый, кислый, сладкий, горький и выделенный в начале XX века вкус умами. Соленый — это вкус поваренной соли, кислый — протонов (H+), сладкий — сахаров. Горький вкус — самый сложный, он не привязан к какому-то одному классу молекул и возникает как реакция на любое вещество из большой и разнообразной группы зачисленных мозгом в “ядовитые”, это эволюционно выработанный механизм защиты от токсичной пищи. Ну а умами — это не что иное, как вкус глутамата. Судя по всему, в ходе эволюции органов чувств позвоночных животных именно глутамат был выделен как индикатор вкуса белков (важнейших питательных веществ как-никак). Вот почему на языке для него есть особые рецепторы. Ощущение вкуса глутамата — это эволюционно выработанный сигнал о том, что в рот попало нечто белковое.

Глутамат часто добавляют в пищу, причем как в виде кислоты (пищевая добавка E620), так и в виде натриевой соли (пищевая добавка Е621). И раз уж мы заговорили об этом веществе, воспользуемся случаем, чтобы развеять несколько связанных с ним заблуждений. Может быть, кому-то пригодится.

Итак, во-первых, утверждение, что глутамат — усилитель вкуса, неточно. Выражение “усилитель вкуса” могло бы относиться к некоему (вымышленному) веществу без собственного вкуса и запаха, обладающему свойством обострять вкус любой еды. Глутамат этого не делает: у него просто есть свой вкус, точно так же, как у сахара или у соли. Механизмы восприятия вкуса глутамата и вкуса, допустим, того же сахара принципиально не отличаются друг от друга. Просто сахар воспринимается одними рецепторами, а глутамат — другими.

Во-вторых, неверно часто встречающееся мнение, будто “натуральный” глутамат (предположительно безобидный) — это совсем не то, что глутамат

Добавить отзыв
ВСЕ ОТЗЫВЫ О КНИГЕ В ИЗБРАННОЕ

0

Вы можете отметить интересные вам фрагменты текста, которые будут доступны по уникальной ссылке в адресной строке браузера.

Отметить Добавить цитату